A-M-M-I-N-O-A-C-I-D-O IS FOR BOYS, ALA-MET-MET-ILE-ASN-PYL-ALA-CYS-ILE-ASP-PYL IS FOR MEN


In Canzone dei dodici mesi, quinta traccia dell’album Radici, Guccini canta:

“O giorni, o mesi che andate sempre via, sempre simile a voi è questa vita mia
Diverso tutti gli anni, e tutti gli anni uguale
La mano di tarocchi che non sai mai giocare, che non sai mai giocare”

A differenza del Maestrone però, io non sono un artista e di sovente tendo ad apostrofare il povero malcapitato amico dicendogli: “non chiamarmi artista, ma cazzaro. E’ chiaro? Io sono cazzaro alla radice. Sono felice nella fece, dovrei piangere ed invece”. In aggiunta a ciò, come forse (ma dico forse) avete avuto modo di constatare, la biologia mi affascina profondamente. Mettendo insieme questi due elementi, dal canto mio (mai espressione fu più calzante) intono queste parole:

“O amminoacidi, o proteine che affascinate sempre me, sempre grazie a voi è questa vita mia
Diversi in tutti noi, ma in tutti noi uguali
Un bel set di molecole che non sai di avere, che non sai di avere”

Maestrone e Gucciniani di tutto il mondo, invoco il vostro perdono. Faccio anche parte del fan club ufficiale, ci potremmo essere incrociati a Pavana… Consideratelo come un omaggio al grande cantautore. Sono pronto a pagare il fio. Inizio parafrasando il mio goffo tentativo poetico-musicale: così come ogni anno è composto dai mesi, ogni proteina è costituita dagli amminoacidi. Sia gli anni che le proteine sono quindi composti da unità elementari che si aggregano ed assemblano in un preciso ordine. I giorni e i mesi fanno gli anni, gli atomi e gli amminoacidi fanno le proteine. Nonostante questa schematicità però, tanto l’unità temporale quanto le macromolecole biologiche non sono sempre uguali. Guccini ci illustra meravigliosamente e poeticamente come la diversità dei vari anni della nostra vita risieda proprio nella nostra esistenza cangiante e torrenziale, una “pista di voglia e sorte”. Io cercherò, invece, di mettere in luce come la diversità delle proteine risieda nell’ordine degli amminoacidi che le compongono (diverse in tutti noi, ma in tutti noi uguali). Inoltre vi è anche la diversità di ciascuna delle unità fondamentali che mantengono tuttavia una struttura di base identica (diversi in tutti noi, ma in tutti noi uguali). Partiamo dunque per un viaggio alla scoperta degli amminoacidi, i Chuck Norris della biochimica, i capi degli sgravoni, roba che oh, nella biochimica c’entri popo a gamba tesa.

Gli amminoacidi, abbreviati aa sia in letteratura scientifica che nel proseguo del presente articolo, sono un ampio gruppo di molecole organiche caratterizzate da una struttura ben precisa. Durante questa mia breve ed assolutamente non esaustiva trattazione, prenderò in esame solo i cosiddetti amminoacidi proteinogenici (no, non ho invocato un demone babilonese o un qualche abominio Lovecraftiano), una piccola parte degli amminoacidi che hanno a che fare con l’affascinante fenomeno biologico chiamato Vita. D’ora in poi, li chiamerò semplicemente amminoacidi (per evitare il mio crampo “digitale” ed il vostro linguale). Gli aa proteinogenici sono “i mattoncini” che costituiscono le proteine di tutti gli esseri viventi, dai batteri all’essere umano (ebbene si, noi e i batteri condividiamo gli stessi amminoacidi… che onore). Ogni amminoacido è costituito da un carbonio centrale, chiamato α (alfa), a cui si legano un atomo di idrogeno e 3 diversi gruppi chimici. Due di questi sono invarianti: un gruppo amminico (-NH2) ed uno carbossilico (-COOH) [Fig. 1A]. Il nome amminoacido deriva proprio dalla compresenza di questi due gruppi chimici. Essi rendono possibile la caratteristica composizione polimerica delle proteine: i monomeri (gli amminoacidi) si legano in successione uno dopo l’altro grazie alla presenza di questi due gruppi chimici [Fig. 1B]. Immaginiamo una proteina composta dagli amminoacidi A, B e C; Il gruppo carbossilico dell’amminoacido A forma un legame con il gruppo amminico dell’amminoacido B, il gruppo COOH dell’amminoacido B forma un legame con il gruppo NH2 dell’amminoacido C ed oplà… abbiamo una piccolissima proteina (più propriamente in questo caso si parla di peptide, una proteina che non c’ha creduto abbastanza diciamo). Sembra un contorto rompicapo dell’Enigmista ma è molto meglio, è biochimica bro. 

Gioele ci racconta in modo canzonatorio degli amminoacidi, molecole protagoniste della biochimica.  Gli amminoaciddi sono i costituenti fondamentale delle proteine, come dei piccoli Lego biologici. #StayTuned
[Figura 1 : La struttura primaria di una proteina, ovvero la semplice sequenza degli amminoacidi che la compongono. Le proteine nei nostri corpi non si trovano però in questa conformazione poiché subiscono un intenso ed affascinante processo di “trucco e parrucco” grazie al quale assumono una conformazione tridimensionale. [Credits : Wikimedia]]
[Figura 2: La reazione chimica attraverso cui gli amminoacidi si uniscono in modo lineare uno all’altro. Il gruppo funzionale “R” rimane libero e non partecipa alla reazione. Sarà pure un po’ scortese da parte sua, ma ha i suoi buoni motivi per farlo: grazie a questo suo isolazionismo rimane intatto e può assolvere al suo scopo, ovvero far si che la proteina in cui si trova possa espletare al meglio la sua funzione biologica. [Credits : Wikimedia]]

Vi è infine un terzo gruppo chimico che è diverso per ciascun amminoacido: il gruppo funzionale o catena laterale. Ed è qui che scatta la magia, il colpo di fulmine. Come una sorta di caleidoscopio chimico questo gruppo di atomi può assumere le forme e le caratteristiche più disparate: un singolo atomo o più atomi, gruppi acidi o basici, strutture lineari o ramificate o cicliche… Insomma, ce n’è per tutti i gusti. Grazie a questo gruppo funzionale l’amminoacido può quindi assumere diverse caratteristiche chimico-fisiche. L’amminoacido potrà ad esempio essere idrofilo oppure idrofobo (si, gli sbalzi di umore non interessano solo gli studenti a quanto pare…), avere una carica negativa in quanto acido o positiva in quanto base… Gli amminoacidi sono come le scale di Harry Potter insomma, a loro piace cambiare. Il gruppo funzionale, oltre a definire le caratteristiche chimico-fisiche dell’amminoacido e della regione di proteina in cui si viene a trovare, è anche usato per la classificazione di questo affascinante gruppo di composti [Fig. 2]. La classificazione non è rigida e può variare in base alla caratteristica del gruppo funzionale che si vuole prendere in esame. In figura 2, ad esempio, gli amminoacidi sono suddivisi in:
– Idrofobici: amminoacidi che non si trovano bene in acqua, per lo più con gruppi funzionali ramificati e ciclici. Per capirci, l’olio è una sostanza idrofoba.
– Speciali: cisteina per via dell’atomo di zolfo terminale “esposto”, selenocisteina per via della presenza di selenio, glicina poiché il gruppo funzionale è un semplice atomo di idrogeno e prolina perché la catena laterale “si ripiega su se stessa” andando a coinvolgere l’azoto del gruppo amminico. Zolfo, Selenio, cicli strani… che dire, me cojoni.
– Polari e neutri (presentano lo stesso numero di cariche positive (protoni) e negative (elettroni). In altre parole non sono carichi elettricamente): presentano gli atomi di ossigeno e azoto che sono proni a giocare con i loro elettroni, in altre parole sono amminoacidi idrofilici (tra mare e montagna scelgono mare) che reagiscono facilmente con altre molecole. Non a caso si trovano spesso nei siti catalitici degli enzimi, proteine che favoriscono determinate reazioni chimiche.
– Carichi: a differenza della categoria precedente i gruppi funzionali di questi amminoacidi hanno ceduto al Lato Oscuro della Forza Elettrochimica ed hanno quindi ottenuto una carica elettrica. Se la catena laterale presenta un atomo di ossigeno (O), acquisirà elettroni e si caricherà negativamente. Viceversa se la catena laterale presenta un atomo di azoto (N) acquisirà protoni e si caricherà positivamente.

[Figura 3. Tabella raffigurante i 21 amminoacidi che compongono le proteine. In realtà attualmente sono 22, si è aggiunta al club la pirrolisina, identificata per la prima volta nel 2004 grazie all’archaebatterio Methanosarcina barkeri. Che dire, ‘sti batteri stanno sempre un passo avanti. So cosa vi state chiedendo, sì, me li sono dovuti imparare tutti a memoria, struttura e nome (intero, sigla a 3 lettere e sigla ad una). Me ne pento? No. Ma so che vi state chiedendo anche altro, vecchi marpioni. Sì, ho pensato di comporre il nome di una ragazza con cui provarci spudoratamente utilizzando le formule di struttura al posto delle lettere in base alle rispettive sigle a 1 lettera. L’ho fatto? No. Me ne pento? Sì. [Credits : Wikimedia]]


Alla luce di quanto detto, appare evidente come un numero determinato di amminoacidi sia in grado di generare la strabiliante quantità di proteine note al giorno d’oggi, ognuna con una specifica sequenza diversa da tutte le altre (un po’ come i 12 mesi dell’anno rendono possibili le nostre incredibili vite, per tornare al paragone iniziale). Non dovrebbe quindi stupire come per un certo periodo durante la storia della scienza si sia proposto che il DNA fosse costituito da… amminoacidi! In realtà, in un’epoca in cui si cercava quasi ossessivamente di identificare cosa le cellule custodissero così gelosamente al loro interno, molti scienziati si convinsero del fatto che l’informazione genetica fosse trasmessa dalle proteine e non dal DNA. Grazie ad alcuni studi, si venne a conoscenza del fatto che i cromosomi fossero costituiti sia da acidi nucleici che proteine. Basandosi sulla diversa complessità strutturale delle due macromolecole si dedusse che i geni, strutture complesse che devono trasmettere l’informazione genetica di generazione in generazione, fossero costituiti dagli amminoacidi e quindi fossero proteine. Poi, con una serie di esperimenti, che magari vi racconterò in un altro mio delirio letterario, si è infine giunti all’incontrovertibile risultato secondo cui i geni sono costituiti da acido nucleico. Le proteine sono presenti per vari motivi, tra cui impacchettare tutto ‘sto popò di roba (ovvero circa  2 metri di DNA per cellula) nel nucleo delle nostre adorabili celluline. Lasciatemi spezzare una lancia a favore della mia categoria professionale. Mettetevi nei loro panni: tra 4 lettere o 20 con quante scrivereste un manuale delle istruzioni? Eh sì, io direi con 20. Ma la natura riesce sempre a stupirmi, scrivendo un meraviglioso libro con sole 4 basi, quelle azotate. Grazie alla citosina, all’adenina, alla guanina e alla timina si viene poi a creare uno splendido mosaico composto da 21 tessere e molto più… 

In conclusione, questi piccoli infingardi, che hanno turlupinato mezzo mondo, sono i Pokémon della biochimica: mostriciattoli così tascabili da starsene comodamente nelle nostre affollate cellule, ognuno con una struttura costante ma diversa al tempo stesso (come gli anni di Guccini), con un gruppo funzionale che gli permette di avere determinate caratteristiche e di conseguenza determinate funzioni (un po’ come i tipi dei Pokémon erba, fuoco, acqua, elettro, ghiaccio ecc. ). Vi lascio con un annuncio; ho intenzione di portare su Bar Scienza un tipo di rassegna fuori dal comune, unica nel suo genere, mai vista prima: la rassegna amminoacidica, attraverso la quale analizzerò uno per uno tutti gli amminoacidi che la Natura ci ha regalato, grazie ad una serie di post su Instagram. Gotta Catch ‘Em All!  


Gioele Gaboardi

Fonti :
– Link con il testo di Canzone dei dodici mesi, utilizzabile anche per esplorare la meravigliosa discografia del Maestrone: https://www.viafabbri43.net/testo-canzone/Canzone-dei-dodici-mesi.
– Amminoacidi: https://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid.
– Amminoacidi proteinogenici: https://en.wikipedia.org/wiki/Proteinogenic_amino_acid.
– La grande truffa degli amminoacidi: https://www.nature.com/scitable/topicpage/discovery-of-the-function-of-dna-resulted-6494318/.
– Composizione dei cromosomi: https://www.cancer.gov/publications/dictionaries/genetics-dictionary/def/chromosome.
– Nun ve sto a cojonà, abbiamo davvero DUE METRI DI DNA in ogni cellula: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26834/#:~:text=Each%20human%20cell%20contains%20approximately,thread%20into%20a%20tennis%20ball!.